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Kurzporträts der Chemie-Nobelpreisträger
09. Okt 2002 12:13

Der diesjährige Chemie-Nobelpreis zeichnet Arbeiten zur Strukturanalyse von biologischen Makromolekülen aus. Die drei Preiträger im Kurzporträt.

John B. Fenn
Foto: has.vcu.edu
John B. Fenn, geboren 1917 in New York, USA (Bürger der USA). Promovierte 1940 in Chemie und lehrte später unter anderem an der Yale University. Seit 1987 Professor Emeritus sowie Forschungsprofessor an der Virginia Commonwealth University, Richmond (USA).

Fenn veröffentlichte 1988 die sogenannte ESI (electrospray ionisation) Methode. Mit ihr werden zuerst kleine, geladene Tropfen einer Proteinlösung produziert, welche dann wegen des verdunstenden Wasseranteils zusammenschrumpfen. Langsam bleiben frei schwebende Proteinionen übrig, deren Massen man zum Beispiel dadurch ausrechnen kann, dass man sie beschleunigt und die Flugzeit über eine bekannte Strecke misst.

Koichi Tanaka
Foto: iizuka.kyutech.ac.jp
Koichi Tanaka, geboren 1959 in Toyama City, Japan (Bürger Japans). Nach seinem Abschluss in Ingenieurwissenschaft an der Tohoku Universität in Japan Arbeit als Forschungs- und Entwicklungsingenieur bei Shimadzu Corp., Kyoto (Japan).

Koichi Tanaka führte eine andere Technik ein, um Proteine frei schweben zu lassen, nämlich mittels weicher Laserdesorption (soft laser desorption). Ein Laserpuls muss dabei die Probe treffen, die in kleine Teile «gesprengt» wird und somit die Moleküle freigibt.

Kurt Wüthrich
Foto: scripps.edu
Kurt Wüthrich, geboren 1938 in Aarberg, Schweiz (Bürger der Schweiz). Promotion in anorganischer Chemie 1964 an der Universität Basel. Professor für Biophysik an der ETH, Zürich (Schweiz) und Gastprofessor an The Scripps Research Institute, La Jolla (USA).

Wüthrich entwickelte eine Lieblingsmethode von Chemikern weiter, nämlich die kernmagnetische Resonanz (Nuclear Magnetic Resonance = NMR). Mit NMR erhält man Information über die dreidimensionale Struktur und die Beweglichkeit des Moleküls. Durch seine Arbeit zu Beginn der 80er Jahre hat Kurt Wüthrich die Anwendung von NMR auf Proteine ermöglicht. Der Vorteil der NMR ist, dass man die Proteine in Lösung, also in einer den Verhältnissen in den Zellen gleichenden Umgebung studieren kann.


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