Bremse für den molekularen Motor
29.10.2002
Herausgeber: netzeitung.de
ATP-Synthase-Enzymkomplex. Grafik: NZ, nach University of Wisconsin/Madison
Quelle: NZ Netzeitung GmbH
Treibstoff und Turbine gab es bereits. Aber um Nano-Motoren auch sinnvoll steuern zu können, wäre neben dem 'Gaspedal' auch eine 'Bremse' ganz sinnvoll. Die haben US-Forscher jetzt entwickelt.
In Zukunft könnten molekülgroße Maschinen durch die Blutgefäße eines Patienten fahren und beispielsweise entartete Zellen töten. Den Antrieb für solche Nanomaschinen gibt es bereits, nun präsentieren amerikanische Forscher im Fachmagazin «Nature Materials» auch das passende Bremspedal. Durch gezielte Mutationen veränderten sie das Motorprotein derart, dass es sich abbremsen und wieder beschleunigen lässt.
Treibstoff ATPBewegungen spielen auch auf der Molekülebene eine entscheidende Rolle. Ein Paradebeispiel sind Muskelproteine oder jene Eiweiße, die als Lager und Antrieb für die Schwimmgeißel eines Bakteriums dienen. Das Lieblingsobjekt der Bioingenieure ist jedoch das bei fast allen Lebewesen vorkommende Enzym
ATP-Synthase. Einer Turbine in einem Wasserkraftwerk gleich, wird dieser große Proteinkomplex durch einen Strom von Wasserstoffionen (Protonen) in Rotation versetzt und nutzt den Schwung zur Synthese des universellen Energieträgers einer Zelle, des Adenosintriphosphats (ATP).
Dieser Prozess ist umkehrbar: Versorgt man sie mit reichlich ATP, setzt sich die ATP-Synthase unter Spaltung der energiereichen Verbindung in Bewegung. Vor zwei Jahren hatten Carlo Montemagno von der University of California in Los Angeles und seine Kollegen die ATP-Synthase daher schon als Propeller einsetzen können. Doch jede Maschine braucht einen «Aus»-Schalter. In einem vorab veröffentlichten Artikel des Fachmagazins stellen die Forscher nun eine entsprechend überarbeitete Version des Enzyms vor.
Zink-BremseGewissermaßen als Schaufelblätter der Turbine besitzt der Proteinkomplex drei große Flügel, in denen ATP - je nach Betriebsmodus - hergestellt oder gespalten wird. Die Form dieser Flügel verändert sich mit dem jeweiligen Arbeitstakt des Enzyms. Die Forscher ersetzten nun drei Aminosäuren in jedem der Flügel, so dass zwischen je zwei Flügeln eine Bindungsstelle für Zinkionen entstand. Enthielt die Lösung solche Ionen, lagerten sie sich an diese Stelle an und «verklebten» die Flügel förmlich.
Als Folge konnten die Flügel ihre Form nicht mehr ändern und die gesamte ATP-Synthase kam zum Stillstand. Wurden die Zinkionen jedoch wieder aus der Lösung entfernt, kam die Turbine erneut auf Touren.
«Diese Experimente stellen kritische Schritte auf dem Weg zur Realisierung von logischen und anwendbaren biomolekularen, motorgetriebenen Strukturen dar», schreiben Montemagno und sein Team. Ihrer Ansicht nach könnten die winzigen Maschinen auf ganz ähnliche Weise auch mit Sensoren oder Steuerungselementen versehen werden. (nz/jkm)